α-胰凝乳蛋白酶是絲氨酸肽酶，并且具有通過(guò)二硫鍵連接的三條多肽鏈（A 鏈-13 殘基，B 鏈-131 殘基和 C 鏈-97 殘基）中包含的 241 個(gè)氨基酸殘基。發(fā)現(xiàn)該酶的分子量為 25kDa。pI 是 8.75。它選擇性地水解酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和亮氨酸的 C-末端側(cè)的肽鍵。Ca2+ 激活和穩(wěn)定酶。該酶被二異丙基氟磷酸鹽（DFP）、甲苯磺酰氟（PMSF）、N-對(duì)甲苯磺酰基-L-苯丙氨酸氯甲基酮（TPCK）、胰凝乳蛋白酶抑制劑、抑肽酶、α1-抗胰蛋白酶和 α2-巨球蛋白、10mM Cu2+ 和 Hg2+ 抑制。
一種絲氨酸蛋白酶，能將與芳香烴或其他大型疏水性側(cè)鏈（Tyr、Trp、Phe、Met、Leu）結(jié)合的肽從鍵的羧基端水解。